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—— 中國食品雜志社
目的：探究大黃魚（Larimichthys crocea）肌原纖維結(jié)合型絲氨酸蛋白酶抑制劑（myofibril-bound serine proteinase inhibitor，MBSPI）的結(jié)構(gòu)特性及其對肌原纖維結(jié)合型絲氨酸蛋白酶（myofibril-bound serine proteinase，MBSP）的抑制機(jī)理。方法：采用硫酸銨分級沉淀、DEAE-Sepharose和SP-Sepharose柱層析等從大黃魚背部肌肉中純化得到MBSPI；通過圓二色光譜、內(nèi)源性熒光光譜分析MBSPI的結(jié)構(gòu)特性；利用抑制動力學(xué)分析MBSPI對MBSP的抑制機(jī)理。結(jié)果：MBSPI是分子質(zhì)量為55 kDa的單體蛋白，可與大鼠抗白姑魚MBSPI多克隆抗體發(fā)生特異性免疫反應(yīng)，一級結(jié)構(gòu)與葡萄糖-6-磷酸異構(gòu)酶高度一致。MBSPI主要由α-螺旋構(gòu)成，熱變性溫度為53 ℃。當(dāng)溫度高于53 ℃時(shí)，MBSPI二級結(jié)構(gòu)發(fā)生顯著變化，表現(xiàn)為α-螺旋含量減少，無規(guī)卷曲和反平行β-折疊含量增加。MBSPI對MBSP呈競爭性抑制，半抑制濃度為0.03 μmol/L。MBSPI可有效抑制MBSP對肌原纖維蛋白中肌球蛋白重鏈、肌動蛋白和原肌球蛋白的降解。綜上，大黃魚肌肉中內(nèi)源性抑制劑MBSPI可顯著抑制由MBSP引起的肌原纖維蛋白自身降解，本研究可為魚糜制品生產(chǎn)過程中水溶性蛋白的利用提供新思路。
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