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—— 中國食品雜志社
乳清蛋白是乳成分中的重要成分，但在殺菌過程中，熱處理會對乳清蛋白的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)產(chǎn)生一定影響，本研究通過65 ℃/30 min、85 ℃/15 s、125 ℃/4 s和135 ℃/4 s不同加熱溫度處理駝乳，再將不同處理方式的駝乳進行駝脂和酪蛋白沉淀，分離出乳清蛋白，進一步探究不同熱處理對駝乳乳清蛋白變性程度、理化性質(zhì)和功能特性的影響。結(jié)果表明：65 ℃/30 min處理下駝乳乳清蛋白的濁度（0.14）、粒徑（0.24 μm）、Zeta電位（－9.54 mV），溶解性（24.57 mg/mL）、二級結(jié)構(gòu)中α-螺旋相對含量最高（31%）且β-轉(zhuǎn)角（13%）和無規(guī)則卷曲相對含量（19%）最低，持水性、起泡性、乳化性等顯著增大，這表明65 ℃/30 min處理下乳清蛋白變性程度最小，理化性質(zhì)變化不顯著，且在一定程度上改善其乳化性、起泡性、持水持油等功能特性；隨著溫度升高，85 ℃/15 s處理下的駝乳乳清蛋白粒徑增大至0.32 μm，溶解性降低至22.34 mg/mL，但其功能性等相比于生鮮駝乳乳清蛋白有一定提升，125 ℃/4 s和135 ℃/4 s處理下導(dǎo)致大量乳清蛋白變性，二級結(jié)構(gòu)被破壞，粒徑和濁度增大、溶解性降低，功能特性變差。
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